グリシン媒介のO···C=O、N–H···N、Cα–H···O相互作用の豊富さ：ホモおよびヘテロオリゴマータンパク質複合体における研究

グリシンはすべての残基の中で最も柔軟性があり、どこにでも適応できると考えられており、通常は短いループやターンに見られます。彼らのタンパク質の折りたたみや結合における特定の役割は、これまで大きく見過ごされてきました。ここでは、オリゴマータンパク質の界面における2つのペプチド群の間でグリシンによって媒介される重要な非共有結合相互作用、O···C=OおよびN–H···Nの存在を調査します。これらは、Cα–H···Oという別の弱い相互作用に関連付けられます。また、相互作用する両方の残基がグリシンである場合や、いずれかがグリシンである場合の相互作用も含まれます。私たちは、複合体の性質に関係なく、界面でのすべてのグリシン···グリシン媒介相互作用が豊富であることを発見しました。特に、義務的ホモダイマーの界面では、グリシン···グリシン O···C=O相互作用の傾向が高いことがわかりました。また、義務的ホモダイマーの界面におけるグリシン残基の10%がO···C=O相互作用に関与し、1%がN–H···Nに関与し、22%がCα–H···O相互作用に関与していることも確認しました。興味深いことに、弱く結合した一時的ダイマーでも、全体の界面グリシン残基の40%がこれらの3つの相互作用のいずれかに関与しています。義務的ダイマーにおけるグリシン···グリシン媒介のO···C=O相互作用には、主にヘリカルセグメントからの二次構造の好みが見られました。これらの非古典的相互作用は、タンパク質中のグリシン豊富な領域の機能に寄与する可能性があります。

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